N° 416 · Biologie · Tome 4
Les prions sont-ils les agents infectieux les plus redoutables et les plus étranges que la nature ait jamais produits ?
Sujet : Les prions
Il existe dans le corps humain une protéine parfaitement ordinaire, présente depuis des millions d'années chez tous les mammifères, qui peut soudainement se tordre sur elle-même et devenir un agent de destruction cérébrale irréversible. Sans ADN, sans ARN, sans aucun matériel génétique, ce simple morceau de protéine mal replié est capable de contaminer d'autres protéines saines par simple contact, de franchir les barrières entre espèces, de survivre à des températures de plusieurs centaines de degrés, de persister des décennies dans les sols et de tuer infailliblement tout organisme qu'il atteint. Les prions ont brisé l'un des dogmes fondateurs de la biologie moderne, selon lequel aucune information infectieuse ne pouvait se transmettre sans acide nucléique. Leur découverte officielle en 1982 par Stanley Prusiner fut accueillie avec hostilité et mépris par la communauté scientifique, avant de lui valoir le prix Nobel de médecine en 1997. Derrière ce nom discret se cachent des épidémies animales massives, des scandales sanitaires, des rituels cannibales en Nouvelle-Guinée, des mystères biologiques non résolus et, depuis 2024, les premières lueurs d'espoir thérapeutique pour des maladies qui, jusqu'ici, ne laissaient aucune chance.
- Auteur
- Julien Lepage
- Publié le
- Lecture
- 2 min
Lire la transcription de la case 01
Bonjour ! Aujourd’hui, je vous propose de découvrir les prions, des agents infectieux totalement hors du commun. Ce sont des protéines, présentes naturellement dans votre corps, qui peuvent se « mal replier » et déclencher des maladies neurodégénératives mortelles. Leur particularité absolue ? Ils ne contiennent ni ADN ni ARN : une première dans l’histoire de la biologie.
Lire la transcription de la case 02
L’histoire des prions commence en 1732, en Grande-Bretagne, avec une maladie mystérieuse chez les moutons : la tremblante, ou scrapie. Les bêtes se grattent frénétiquement, perdent l’équilibre, meurent. En 1936, deux vétérinaires français, Cuillé et Chelle, prouvent que la maladie est transmissible par injection de broyats de cerveau, mais l’agent infectieux reste totalement inconnu. Pendant deux siècles, personne ne comprend ce qu’il se passe.
Lire la transcription de la case 03
Dans les années 1950, une épidémie décime la tribu Fore en Nouvelle-Guinée : le kuru, qui signifie « frisson ». Elle tue 2 % de la population par an, frappant surtout femmes et enfants. Le Dr Gajdusek découvre le lien : lors des rites funéraires, les femmes et enfants consommaient le cerveau des défunts. Les hommes, qui mangeaient les muscles, étaient presque épargnés. Le kuru deviendra un modèle fondamental pour comprendre les maladies à prions.
Lire la transcription de la case 04
En 1982, le neurologue américain Stanley Prusiner publie une idée révolutionnaire : l’agent de la tremblante serait une protéine seule, sans ADN ni ARN. Il invente le mot « prion ». La communauté scientifique réagit violemment, certains parlent de fraude intellectuelle. Pourtant, la théorie repose sur des expériences solides : les prions résistent aux rayonnements ionisants qui détruisent les acides nucléiques, mais pas aux agents dénaturant les protéines.
Lire la transcription de la case 05
En Grande-Bretagne, à partir de 1981, le procédé de fabrication des farines animales change : la température de traitement baisse. Des carcasses de moutons atteints de tremblante se retrouvent dans ces farines, données aux vaches. En 1986, les premiers cas d’encéphalopathie spongiforme bovine (la « vache folle ») sont détectés. Plus de 190 000 bovins officiellement malades, probablement un million en réalité. L’agent de la tremblante a franchi la barrière des espèces.
Lire la transcription de la case 06
Le 20 mars 1996, le gouvernement britannique annonce : l’ESB peut se transmettre à l’homme sous forme d’une nouvelle variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. C’est la panique en Europe. Des centaines de milliers de victimes sont annoncées. Ces prévisions ne se réaliseront pas. Au total, environ 230 cas humains seront documentés dans le monde. Mais la crise imposera l’interdiction définitive des farines animales pour les ruminants dans toute l’Union européenne.
Lire la transcription de la case 07
En France, entre les années 1970 et 1988, environ 1 000 enfants atteints de retard de croissance reçoivent des injections d’hormone extraite d’hypophyses de cadavres humains, certains porteurs de prions de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les lots étaient mélangés, amplifiant la contamination. Résultat : 119 enfants français morts de la MCJ, et une période d’incubation pouvant dépasser 30 ans. Un procès en 2009 conclura à la relaxe des responsables.
Lire la transcription de la case 08
La « maladie débilitante chronique » (CWD) touche les cervidés en Amérique du Nord et, depuis peu, en Europe du Nord. Les prions se répandent dans l’environnement via la salive, l’urine, les fèces, et persistent dans le sol pendant des décennies, résistant à la chaleur, aux UV, à la dessiccation. Des études de 2023–2024 montrent que des plantes absorbent ces prions par leurs racines et les accumulent dans leurs feuilles. À ce jour, aucun cas de transmission à l’homme n’est documenté, mais le risque est surveillé.
Lire la transcription de la case 09
Les prions résistent à presque tout : l’autoclave standard, les rayonnements, la plupart des désinfectants. Certains résidus survivent même à 600 °C. Mais en 2024, une équipe du MIT et du Broad Institute publie CHARM, un éditeur épigénétique qui « éteint » le gène du prion dans tout le cerveau de souris. En 2025, une thérapie par « base editing » prolonge la vie des rongeurs malades de 52 %. Les deux chercheurs leaders du projet ? Un couple dont la femme, Sonia Vallabh, est elle-même porteuse de la mutation fatale.
Lire la transcription de la case 10
Les prions sont la preuve que la vie peut infecter sans gène : un principe que la biologie croyait impossible avant 1982. Protéine bénéfique dans sa forme normale (mémoire, protection cellulaire), agent fatal dans sa forme mal repliée, contaminant environnemental presque indestructible, modèle pour comprendre Alzheimer et Parkinson… Les prions interrogent les fondements mêmes du vivant. Et quelque part dans un labo de Cambridge, une chercheuse court contre la montre pour réécrire son propre destin génétique.
Transcription complète
Retrouvez ici le texte de l’épisode dans l’ordre de lecture.
- Case 01 Bonjour ! Aujourd’hui, je vous propose de découvrir les prions, des agents infectieux totalement hors du commun. Ce sont des protéines, présentes naturellement dans votre corps, qui peuvent se « mal replier » et déclencher des maladies neurodégénératives mortelles. Leur particularité absolue ? Ils ne contiennent ni ADN ni ARN : une première dans l’histoire de la biologie.
- Case 02 L’histoire des prions commence en 1732, en Grande-Bretagne, avec une maladie mystérieuse chez les moutons : la tremblante, ou scrapie. Les bêtes se grattent frénétiquement, perdent l’équilibre, meurent. En 1936, deux vétérinaires français, Cuillé et Chelle, prouvent que la maladie est transmissible par injection de broyats de cerveau, mais l’agent infectieux reste totalement inconnu. Pendant deux siècles, personne ne comprend ce qu’il se passe.
- Case 03 Dans les années 1950, une épidémie décime la tribu Fore en Nouvelle-Guinée : le kuru, qui signifie « frisson ». Elle tue 2 % de la population par an, frappant surtout femmes et enfants. Le Dr Gajdusek découvre le lien : lors des rites funéraires, les femmes et enfants consommaient le cerveau des défunts. Les hommes, qui mangeaient les muscles, étaient presque épargnés. Le kuru deviendra un modèle fondamental pour comprendre les maladies à prions.
- Case 04 En 1982, le neurologue américain Stanley Prusiner publie une idée révolutionnaire : l’agent de la tremblante serait une protéine seule, sans ADN ni ARN. Il invente le mot « prion ». La communauté scientifique réagit violemment, certains parlent de fraude intellectuelle. Pourtant, la théorie repose sur des expériences solides : les prions résistent aux rayonnements ionisants qui détruisent les acides nucléiques, mais pas aux agents dénaturant les protéines.
- Case 05 En Grande-Bretagne, à partir de 1981, le procédé de fabrication des farines animales change : la température de traitement baisse. Des carcasses de moutons atteints de tremblante se retrouvent dans ces farines, données aux vaches. En 1986, les premiers cas d’encéphalopathie spongiforme bovine (la « vache folle ») sont détectés. Plus de 190 000 bovins officiellement malades, probablement un million en réalité. L’agent de la tremblante a franchi la barrière des espèces.
- Case 06 Le 20 mars 1996, le gouvernement britannique annonce : l’ESB peut se transmettre à l’homme sous forme d’une nouvelle variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. C’est la panique en Europe. Des centaines de milliers de victimes sont annoncées. Ces prévisions ne se réaliseront pas. Au total, environ 230 cas humains seront documentés dans le monde. Mais la crise imposera l’interdiction définitive des farines animales pour les ruminants dans toute l’Union européenne.
- Case 07 En France, entre les années 1970 et 1988, environ 1 000 enfants atteints de retard de croissance reçoivent des injections d’hormone extraite d’hypophyses de cadavres humains, certains porteurs de prions de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les lots étaient mélangés, amplifiant la contamination. Résultat : 119 enfants français morts de la MCJ, et une période d’incubation pouvant dépasser 30 ans. Un procès en 2009 conclura à la relaxe des responsables.
- Case 08 La « maladie débilitante chronique » (CWD) touche les cervidés en Amérique du Nord et, depuis peu, en Europe du Nord. Les prions se répandent dans l’environnement via la salive, l’urine, les fèces, et persistent dans le sol pendant des décennies, résistant à la chaleur, aux UV, à la dessiccation. Des études de 2023–2024 montrent que des plantes absorbent ces prions par leurs racines et les accumulent dans leurs feuilles. À ce jour, aucun cas de transmission à l’homme n’est documenté, mais le risque est surveillé.
- Case 09 Les prions résistent à presque tout : l’autoclave standard, les rayonnements, la plupart des désinfectants. Certains résidus survivent même à 600 °C. Mais en 2024, une équipe du MIT et du Broad Institute publie CHARM, un éditeur épigénétique qui « éteint » le gène du prion dans tout le cerveau de souris. En 2025, une thérapie par « base editing » prolonge la vie des rongeurs malades de 52 %. Les deux chercheurs leaders du projet ? Un couple dont la femme, Sonia Vallabh, est elle-même porteuse de la mutation fatale.
- Case 10 Les prions sont la preuve que la vie peut infecter sans gène : un principe que la biologie croyait impossible avant 1982. Protéine bénéfique dans sa forme normale (mémoire, protection cellulaire), agent fatal dans sa forme mal repliée, contaminant environnemental presque indestructible, modèle pour comprendre Alzheimer et Parkinson… Les prions interrogent les fondements mêmes du vivant. Et quelque part dans un labo de Cambridge, une chercheuse court contre la montre pour réécrire son propre destin génétique.
Ce qu’il faut retenir
- Un prion est une protéine normale capable de se mal replier et de convertir d'autres protéines saines en copies pathogènes, sans aucun acide nucléique
- les maladies à prions sont toujours mortelles et actuellement incurables, incluant la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l'humain, la vache folle chez les bovins et le kuru lié au cannibalisme rituel en Nouvelle-Guinée
- les prions résistent à la quasi-totalité des méthodes de stérilisation classiques, y compris l'autoclave standard, les rayonnements ionisants et la plupart des désinfectants chimiques
- la forme normale de la protéine prion joue probablement un rôle dans la mémoire à long terme, la protection contre le stress oxydatif et la survie cellulaire
- des mécanismes similaires à ceux des prions sont aujourd'hui identifiés dans Alzheimer, Parkinson et d'autres maladies neurodégénératives, ouvrant une nouvelle façon de comprendre ces pathologies
- en 2024 et 2025, des thérapies épigénétiques et par édition de base ont montré des résultats prometteurs chez la souris, prolongeant leur durée de vie de plus de 50 %
Sources et crédits
- Auteur et responsable éditorial
- Julien Lepage
- Date de publication
Références principales
- Wikipedia FR — Prion (protéine) (nouvel onglet)
- Wikipedia FR — Stanley Prusiner (nouvel onglet)
- Nobel Prize — Stanley B. Prusiner Facts (nouvel onglet)
- Nobel Prize — Press Release 1997 (nouvel onglet)
- Britannica — Stanley B. Prusiner (nouvel onglet)
- Wikipedia FR — Kuru (maladie) (nouvel onglet)
- FranceInfo — Cannibalisme et kuru (nouvel onglet)
- MSD Manuals — Kuru (nouvel onglet)
- Persée — Cannibalisme et kuru chez les Fore (Glasse, 1968) (nouvel onglet)
- Médecine/Sciences — Nos ancêtres les cannibales (nouvel onglet)
- Wikipedia FR — Daniel Carleton Gajdusek (nouvel onglet)
- MedLink Neurology — Gajdusek and prion diseases (nouvel onglet)
- INSERM — Maladies à prions (nouvel onglet)
- Wikipedia FR — Crise de la vache folle (nouvel onglet)
- INA — Premier cas de vache folle en France (nouvel onglet)
- acta.asso.fr — Crise de la vache folle (nouvel onglet)
- Gallica BNF — Zoonoses et vache folle (nouvel onglet)
- Ministère de l'agriculture — ESB (nouvel onglet)
- Futura-Sciences — Scandale hormone de croissance (nouvel onglet)
- FranceInfo — Hormone de croissance et Alzheimer (nouvel onglet)
- Le JDD — Hormones : relaxe générale (nouvel onglet)
- Thèses.fr — Modélisation de la MCJ iatrogène (nouvel onglet)
- The Conversation — Protéines prion-like et Alzheimer (nouvel onglet)
- Nature Reviews Microbiology — Pathogenesis of prion diseases (nouvel onglet)
- NCBI/PMC — Prion assemblies: structural heterogeneity (nouvel onglet)
- NCBI/PMC — Plants as vectors for prion transmission (nouvel onglet)
- NCBI/PMC — Chronic Wasting Disease, zoonotic potential (nouvel onglet)
- CCNSE Canada — CWD et sécurité alimentaire (nouvel onglet)
- Wikipedia FR — Insomnie fatale familiale (nouvel onglet)
- Vice FR — Insomnie fatale familiale (nouvel onglet)
- Cleveland Clinic — Fatal Familial Insomnia (nouvel onglet)
- Swissinfo — La mémoire à long terme dépend du prion (nouvel onglet)
- The Conversation — Protéines prion-like et mémoire (nouvel onglet)
- Université de Montpellier — Les mnemons (nouvel onglet)
- Médecine/Sciences — Fonctions de la PrPc (nouvel onglet)
- ASP — Prion Sterilization (nouvel onglet)
- Consteril — Prion Sterilization Guide (nouvel onglet)
- Broad Institute — CHARM therapy 2024 (nouvel onglet)
- MIT News — CHARM collaboration (nouvel onglet)
- NIH — Developing treatments for prion diseases (nouvel onglet)
- Broad Institute — Gene editing extends lifespan 2025 (nouvel onglet)
- Harvard Gazette — Milestone toward prion disease treatment (nouvel onglet)
- MIT Technology Review — Sonia Vallabh (nouvel onglet)
- NPR — A deeply personal race (nouvel onglet)
- Wikipedia EN — Sonia M. Vallabh (nouvel onglet)
- Planet-Vie ENS — Le prion, histoire d'une protéine infectieuse (nouvel onglet)
- Encyclopédie Universalis — Stanley B. Prusiner (nouvel onglet)
- Encyclopédie Universalis — Encéphalopathies spongiformes (nouvel onglet)
- Wikipedia FR — Tremblante du mouton (nouvel onglet)
- Ministère de l'agriculture FR — Tremblante (nouvel onglet)
- INRAE — Informations sur les maladies à prions (nouvel onglet)
- CNRS — Informations sur les maladies à prions (nouvel onglet)
- ScienceDirect — Les maladies à prions ou EST (nouvel onglet)
- HCSP — Les ATNC ou prions (nouvel onglet)
- Beswic — Réservoirs et contamination par des prions (nouvel onglet)
- lemedecin.fr — Maladies à prions guide 2025 (nouvel onglet)
- Science (journal) — CHARM paper (nouvel onglet)
- PubMed — CHARM paper (nouvel onglet)
- PLoS Pathogens — Prion-like phenomenon in Alzheimer's (nouvel onglet)
- Frontiers Mol Biosciences — Prion-like transmission in neurodegeneration (nouvel onglet)
- Cite-Sciences — Les animaux malades du prion (nouvel onglet)
- Pitiè-Salpêtrière APHP — Les prions (document PDF) (nouvel onglet)
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